Los dos extremos de una cadena de enlaces peptídicos
Toda cadena tiene un extremo N-terminal, con un grupo amino libre, y un extremo C-terminal, con un grupo carboxilo libre. Los análogos sintéticos modifican esos extremos: el TB-500 lleva un grupo acetilo en el N-terminal (Ac-LKKTETQ) y la sermorelina termina en amida.
Una diferencia en un solo extremo separa dos moléculas: el PT-141 y el Melanotan-2 comparten la secuencia y se distinguen por el C-terminal, ácido en uno y amida en el otro.
Las enzimas que cortan el enlace peptídico
Las peptidasas hidrolizan enlaces peptídicos y limitan cuánto dura un péptido en el organismo. El GLP-1 natural es un ejemplo: la enzima dipeptidil peptidasa IV lo inactiva con tanta rapidez que buena parte se degrada antes de salir del intestino 2. Esa fragilidad explica las modificaciones de los análogos de larga vida media.